热门搜索:鲎试剂,内毒素检测仪,内毒素检测试剂盒,基因重组鲎试剂,浊度法鲎试剂,显色法鲎试剂,凝胶法鲎试剂,葡聚糖缓冲液,无热原水,鲎试剂耗材
技术文章 / article 您的位置:网站首页 > 技术文章 > 杀菌/渗透增强蛋白在内毒素解毒中的作用

杀菌/渗透增强蛋白在内毒素解毒中的作用

发布时间: 2023-07-06  点击次数: 318次

1978年,Weiss等首-次从人中性粒细胞中分离出并获得纯化的天然杀菌/渗透增强蛋白分子(natural bactericidal/permeability-increasing proteinnBPI)。nBPI的相对分子质量为55000,位于中性粒细胞溶酶体内,属于嗜天青颗粒中阳离子抗菌蛋白成分之一。只有多型核白细胞(PMN)的骨髓前体细胞才能分泌出具有抗菌活性的多肽产物,即“内源性抗菌肽"。通过体内外实验表明,在PMN细胞的诸多抗菌成分中,BPI是惟一能够直接对革兰阴性菌发挥毒性作用,以及对游离LPS具有中和、拮抗作用的抗菌物质。现已证实,杀菌/渗透增强蛋白也参与宿主抗菌的免疫反应,是基因组序列上高度保守的脂质反应蛋白家族成员之一,生物进化各个阶段的中性粒细胞中均表达杀菌/渗透增强蛋白成分。

7.6杀菌渗透增强蛋白在内毒素解毒中的作用.png

人类BPI基因位点在20号染色体上,与LBP蛋白在同一DNA区域内。在多型核白细胞中已知的抗生蛋白/肽(antibiotic proteins/peptides)中,BPI由于能够对革兰阴性菌发挥毒性作用而引人关注。

天然杀菌/渗透增强蛋白分子由456个氨基酸残基所组成,近N1/2处其氨基酸残基为富含阳离子的赖氨酸,C1/2处的氨基酸残基高度疏水,带少量电荷,中间区为相对亲水、富含脯氨酸的蛋白酶敏感区,经蛋白酶进行有限水解后,天然杀菌/渗透增强蛋白可裂解为两个片段,即一个相对分子质量为25000N端片段(nBPI25)和一个相对分子质量3 000C端片段(nBPI30)。其中N端片段具有nBPI55的全部生物学活性,而C端片段未见任何抗菌活性。其化学晶体结构如图20-3所示。

7.6图20-3nBPI化学模拟结构.png

20-3nBPI化学模拟结构

1989~1990 年,GrayLeong等先后从人和牛PMN中克隆出编码杀菌/渗透增强蛋白的cDNA,并成功地得到表达,从而获得相对分子质量为55 000的完整重组杀菌/渗透增强蛋白分子(rBPI55)。1992年,Weiss等获得相对分子质量为23000的重组杀菌渗透增强蛋白的N端片段(rBPI23)。体内外研究表明,无论是完整的杀菌渗透增强蛋白分子(nBPI55 rBPI23),还是蛋白酶水解片段及重组杀菌渗透增强蛋白的N端片段(nBPI55rBPI23)均对革兰阴性菌及其裂解产物LPS具有高亲和力,他们可广谱抑制革兰阴性菌的生长,并对其产生细胞毒性作用,可阻断细菌LPS介导的一系列毒性反应,但对G+和真核细胞无毒性作用。


  • 联系电话电话400-687-1881
  • 传真传真010-87875015
  • 邮箱邮箱f.he@bio-life.com
  • 地址公司地址北京市大兴区中关村科技园区大兴生物医药产业基地华佗路50号院18幢楼2层
  • 公众号二维码
© 2024 版权所有:科德角国际生物医学科技(北京)有限公司(www.acciusacnn.com)   备案号:京ICP备2021012680号-1   网站地图   技术支持:化工仪器网