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脂多糖结合蛋白(LBP)的结构、功能及其在免疫反应中的作用

发布时间: 2024-06-24  点击次数: 82次

脂多糖结合蛋白(lipopolysaccharidebinding proteinLBP)是1986年由Ulevitch实验室首-次发现的。与SRmCD14不同,它仅存在于体液内,是一种可溶性模式识别分子。现已研究表明,LBP不仅本身结合LPSlipopolysaccharide,脂多糖),更重要的是,促进LPS与血浆或体液内(如HDLsCD4)以及细胞膜上(mCD14)的其他模式识别分子作用,从而影响机体对LPS的敏感性,在机体防御和LPS诱导的细胞反应中具有重要作用。

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LBP是一种存在于人和许多动物血浆或其他体液内分子量为5.8万~6万的糖蛋白。分析人、兔、小鼠LBP的核苷酸、氨基酸序列发现,三者LBP分子具有较高的同源性。LBP分子不耐热,56℃30min处理就可使血清LBP生物活性丢失70%以上,62℃处理30min,可使其活性丧失。

LBP的分子结构与其结合活性密切相关。研究表明,LBPN-末端(1197)可与LPS的脂质A特异结合,对R型和SLPS均有很高的亲和力(KD=10-9M)。C-末端(198~456)与LBP转移LPSCD14有关。LBP定点突变(Site-directed mutagenesis)和LBP衍生多肽的竞争实验显示,LBPLPS结合区位于分子N-末端(91100残基间),含有基本的赖氨酸和精氨酸残基。将Arg-94Lys-95Lys-99突变(即用丙氨酸替换),LBP结合LPS活性被抑制,其中Lys-95是最重要的残基,但阻断LBP活性需要Arg-94Lys-99的同时丢失。

氨基酸序列分析显示,LBP仅为存在于血循环内LPS结合蛋白家族中的一种,其他蛋白分子还有:杀菌通透性增强蛋白(bactericidal/ permeability increasing proteinBPI)、胆固醇酯转运蛋白(cholesterol ester transport proteinCETP)和磷脂转运蛋白(phospholipid transportproteinPLTP)。四种蛋白在结构上有高度的相似性。基因结构分析也显示四种蛋白的基因也呈明显的相似性,LBP基因约28.5kb长,有14个外显子。BPI 基因为31.5kb,含15个外显子。四种基因的外显子/内含子的连接几乎相同,大多数外显子的大小相同。LBPBPI34外显子均编码LPS结合域。

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