CD14的合成与表达

在单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞中，CD14的合成和表达可以受到不同介质的调节和改变，如在中性粒细胞中，TNF-α、G-CSF、甲酰蛋氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸（formylmethionyl-leucyl-phenylalanine ，f-MLP）和LPS可以使CD14表达上调到2倍左右。在单核细胞中，抗炎症因子IL-4和IL-13在24~48h中可以使CD14在转录水平上表达下降。INF-α，INF-γ、IL-2和TGF-β能够诱导CD14表达快速下调，CD14的配体LPS也能改变CD14分子在单核细胞上的数目。在不同的细胞类型中，用不同的内毒素浓度和培育时间进行培育，CD14分子的表达结果也不一致。用LPS刺激单核细胞30～180min后，CD14表达的程度显示快速上调达50%~100%；接着，3～6h后，CD14表达下调达50%~75%；1～6d后又显著上调达200%~300%。首-次CD14快速上升是由于细胞内CD14分子池发生细胞内转位的结果，第二次上升是与蛋白质重新合成以及单核细胞分化有关。

CD14 为髓性细胞的模式识别分子。除了LPS之外，某些宿主分子和其他细菌分子也可以结合到髓性细胞的CD14分子上，并能诱导转录因子的活化。这些分子包括：磷脂酰肌醇化合物（phosphatidylinositides），结核杆菌的LAM、肺炎克雷伯杆菌的酰基聚半乳糖苷、假单胞菌的聚糖醛酸（polyuronic acid）聚合物、链球菌鼠李糖-半乳糖聚合物、PGN的肽聚糖，脂胞壁酸、皮炎芽生菌﹑酵母的W1表面抗原、疏螺旋体（bortelia）、苍白密螺旋体、脆弱类杆菌的外膜脂蛋白和脂多肽、节肢动物的甲壳质、革兰阳性菌的细胞提取物，宿主的热休克蛋白70（heat shock protein 70，hsp70）以及凋亡小体等。另外，LAM也可在重组sCD14或重组LBP存在的条件下刺激未分化的THP-1细胞发生NF-κB转位，同时无CD14表达的细胞和PGN无反应的细胞能够在转染CD14分子后变成PGN敏感性细胞。

上述CD14配体分子均为高度保守的分子，具有类似的结构特点，能够被相同的受体所识别，如髓性细胞的CD14分子、TLR等。尽管这些共同的结合受体为CD14，但就LPS 和LPS类似配体而言，其他CD14结合信号转导分子可能存在差异，如LPS受体为TLR4、脂蛋白受体为TLR2、细菌DNA中CpG受体为TLR9。