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内毒素介导因子之IL-6蛋白质的特点

发布时间: 2023-04-17  点击次数: 324次

上一篇文章介绍了白细胞介素-6interlenkin 61L-6)的产生和调节,这一篇文章介绍白细胞介素-6蛋白质的特点

IL-6cDNA序列中得知IL-6蛋白有184个氨基酸残基不同的实验室报道IL-6的相对分子质量不同19000~30000之间。小鼠IL-6缺乏糖化反应人类IL-6相对分子质量不同是由于糖化的程度不同所致。在单核细胞和巨噬细胞的IL-6产物中IL-6存在N-连接糖化和O-连接糖化反应以及在不同的丝氨酸残基上发生磷酸化反应。人IL-6的未成熟前体由212个氨基酸残基组成小鼠和大鼠的IL-6211个氨基酸残基组成牛的IL-6210个氨基酸残基组成。其中一个典型信号肽经加工后被切除变成184个氨基酸的成熟的IL-6蛋白。

天然成熟的IL-6是单条肽链的糖蛋白相对分子质量根据来源细胞不同而不同这是由于翻译后经过加工所造成的。相对分子质量为23000~25000IL-6O-GalNAc型聚糖而相对分子质量为28000~30000IL-6存在N-GalNAc型聚糖和O-GalNAc型聚糖天然IL-6有多处丝氨酸残基发生磷酸化但是磷酸化程度在各种组织均不同。硫酸化修饰也很常见多数在多聚糖的外链及酪氨酸残基侧链上因此造成IL-6分子所带的电荷和相对分子质量均有不同。这种翻译后的修饰反应的生物学意义未完-全阐明IL-6的基本生物学活性并无显著的影响因为IL-6的生物学活性主要取决于其肽链的氨基酸序列。

IL-6肽链具有4Cys残基位置完-全保守人和鼠的IL-6Cys残基分别位于44507383Cys44-Cys50Cys73-Cys83各形成一对二硫键处于暴露位置具有重要作用。其中第二对二硫键的作用比第一对二硫键在维持IL-6的生物学活性上更为重要,二硫键除了可稳定IL-6的空间构象外还可使IL-6蛋白质能够正确折叠成三维结构以维持IL-6中受体结合区的完整性。如果人为地用化学试剂还原这两对二硫键IL-6的活性完-全丧失。在不同物种这两个半胱氨酸残基之间50~739个氨基酸残基的序列相同说明成熟的IL-6半胱氨酸富集中间区域对IL-6的生物学作用也起到关键性作用。重组技术合成的人IL-6蛋白质中虽缺乏半胱氨酸﹐但也具有活性说明IL-6的相关信息能够促使肽链折叠成有活性的构象且并不一定需要半胱氨酸的存在。

IL-6分子有5Met残基除了Met67之外其他均可以人为地氧化氧化的容易程度大小依次为Met49Met117Met184和 Met161其中Met161对受体结合至关重要。鼠IL-634157位含有2Trp残基位于分子的表面其中Trp34参与蛋白质与蛋白质的相互作用Trp157则位于受体结合区域的附近。

色谐分析显示重组的IL-6蛋白含有较多的α螺旋67%β折叠占15%β转角占18%其余为无序的卷曲结构。磁共振分析显示分子的N端有1522个残基长度的松散结构整个分子以α螺旋紧密结构为主,Thr20-Lys46为第一组螺旋AGlu80-Asn103为第二组螺旋B),Glu108-Lys129为第三组螺旋C),GIn156-Met184为第四组螺旋DA组和B组以长的AB襟连接形成平行排列;C组和B组以短的禅连接形成B组和C组反平行D组和C组也以长的裨连接导致CD组也是平行排列因此四组螺旋处于上上下下的布局中。图10-1所示为IL-6家族的结构特点。


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